Opgaver til B7.8

Opgaverne hører til afsnit B7.8 Proteiner. Prøv selv, før du åbner hjælpen under opgaven.

Opgave B7.8.1: Find peptidbindingerne

Figuren viser en kort peptidkæde. Sidekæderne er orange.

Figur 1: En peptidkæde til opgave B7.8.1.

1. Hvor mange peptidbindinger er der i peptidkæden?
2. Hvor mange aminosyrer er peptidkæden bygget af?
3. Hvilken gruppe sidder i N-enden, og hvilken gruppe sidder i C-enden?
4. Find de fire aminosyrer i figuren med syv aminosyrer, og skriv peptidkædens rækkefølge med forkortelser på tre bogstaver.
5. Hvor mange vandmolekyler blev der fraspaltet, da peptidkæden blev dannet af aminosyrer?

TipHjælp 1

En peptidbinding er bindingen mellem carbonatomet i en CO-gruppe og nitrogenatomet i en NH-gruppe. Led efter CO−NH i peptidkæden. Se figuren med en peptidkæde.

TipHjælp 2

Hver aminosyre har ét CH med en sidekæde. Tæl sidekæderne for at finde antallet af aminosyrer. N-enden er den ende, der har en fri aminogruppe, og rækkefølgen skrives fra N-enden. Sidekæden −CH₃ hører til alanin. Der fraspaltes ét vandmolekyle for hver peptidbinding, der dannes.

NoteFacit

1. Der er 3 peptidbindinger. De sidder de tre steder, hvor der står CO−NH.

2. Peptidkæden er bygget af 4 aminosyrer. Der er fire sidekæder.

3. I N-enden til venstre sidder aminogruppen, −NH₂. I C-enden til højre sidder carboxylgruppen, −COOH.

4. Sidekæderne er −CH₃ (alanin), −CH₂−OH (serin), −H (glycin) og −CH(CH₃)₂ (valin). Rækkefølgen er Ala-Ser-Gly-Val.

5. Der blev fraspaltet 3 vandmolekyler, ét for hver peptidbinding.

Opgave B7.8.2: Fire niveauer af struktur

1. Afgør for hvert udsagn i tabellen, om det beskriver et proteins primære, sekundære, tertiære eller kvaternære struktur.

Nr.	Udsagn	Niveau
1	Kæden begynder med rækkefølgen Gly-Ala-Ser-Val.
2	Et stykke af kæden snor sig som en spiral.
3	Proteinet hæmoglobin består af fire peptidkæder, som sidder sammen.
4	En disulfidbro binder to sidekæder sammen, som sidder langt fra hinanden i kæden.
5	Tre stykker af kæden ligger side om side.
6	Hele kæden er foldet sammen til en klump med de upolære sidekæder inderst.
7	Aminosyrerne er bundet sammen med peptidbindinger.

2. Hvad kaldes de to mønstre i udsagn 2 og udsagn 5?
3. Hvilken slags binding holder de to mønstre i udsagn 2 og udsagn 5 sammen? Mellem hvilke to grupper i peptidkæden går bindingen?
4. Hvilket af de fire niveauer findes kun i nogle proteiner? Begrund svaret.

TipHjælp 1

Se figuren med de fire niveauer i et proteins opbygning. Der er to udsagn for hvert niveau, bortset fra det kvaternære, som kun har ét.

TipHjælp 2

Primær struktur handler om rækkefølgen. Sekundær struktur handler om mønstre i et stykke af kæden. Tertiær struktur handler om hele kædens foldning og om bindinger mellem sidekæder. Kvaternær struktur handler om flere kæder. Til spørgsmål c: Se figuren med to stykker peptidkæde, og find de to grupper, de prikkede streger går imellem.

NoteFacit

1. Niveauerne er:

Nr.	Udsagn	Niveau
1	Kæden begynder med rækkefølgen Gly-Ala-Ser-Val.	primær
2	Et stykke af kæden snor sig som en spiral.	sekundær
3	Proteinet hæmoglobin består af fire peptidkæder, som sidder sammen.	kvaternær
4	En disulfidbro binder to sidekæder sammen, som sidder langt fra hinanden i kæden.	tertiær
5	Tre stykker af kæden ligger side om side.	sekundær
6	Hele kæden er foldet sammen til en klump med de upolære sidekæder inderst.	tertiær
7	Aminosyrerne er bundet sammen med peptidbindinger.	primær

2. Spiralen i udsagn 2 er en α-helix. Stykkerne side om side i udsagn 5 er et β-foldeblad.

3. Begge mønstre holdes sammen af hydrogenbindinger. Bindingen går fra hydrogenatomet i en N−H-gruppe til oxygenatomet i en C=O-gruppe ved en anden peptidbinding.

4. Den kvaternære struktur. Den findes kun i proteiner, der består af flere peptidkæder. Et protein med én kæde har kun primær, sekundær og tertiær struktur.

Opgave B7.8.3: To dipeptider af alanin og serin

Alanin har sidekæden −CH₃ og molekylformlen C₃H₇NO₂. Serin har sidekæden −CH₂−OH og molekylformlen C₃H₇NO₃. De to aminosyrer kan danne to forskellige dipeptider: Ala-Ser og Ser-Ala.

1. Tegn dipeptidet Ala-Ser som zigzagformel.
2. Tegn dipeptidet Ser-Ala som zigzagformel.
3. Sæt en ring om peptidbindingen i begge dine tegninger.
4. Skriv reaktionsskemaet for dannelsen af et dipeptid af alanin og serin. Brug molekylformler.
5. Hvad kaldes denne type reaktion? Forklar, hvorfor Ala-Ser og Ser-Ala er to forskellige stoffer.

TipHjælp 1

Brug figuren, hvor alanin og glycin bliver til et dipeptid, som forlæg. Rækkefølgen skrives fra N-enden. I Ala-Ser er det derfor alanin, der står til venstre og har den frie aminogruppe.

TipHjælp 2

Tegn først kæden, som er ens i alle dipeptider: H₂N, et carbonatom, et carbonatom med =O, NH, et carbonatom og en carboxylgruppe. Sæt så de to sidekæder på. De sidder på carbonatomet lige efter H₂N og på carbonatomet lige efter NH. Sidekæden −CH₂−OH tegnes som en streg med et knæk og OH for enden. Til reaktionsskemaet: Læg de to molekylformler sammen, og træk ét H₂O fra. Til spørgsmål e kan du begynde sådan: I Ala-Ser er det … , der har den frie aminogruppe, og i Ser-Ala er det … Atomerne er derfor bundet sammen i …

NoteFacit

1. til c. De to dipeptider ser sådan ud. Peptidbindingen er markeret.

Figur 2: De to dipeptider af alanin og serin i opgave B7.8.3.

4. Reaktionsskemaet er det samme for begge dipeptider:

C₃H₇NO₂ + C₃H₇NO₃ → C₆H₁₂N₂O₄ + H₂O

5. Det er en kondensation. I Ala-Ser har alanin den frie aminogruppe, og serin har den frie carboxylgruppe. I Ser-Ala er det omvendt. Atomerne sidder altså ikke sammen på samme måde, selv om molekylformlen er den samme. De to dipeptider er isomerer.

Opgave B7.8.4: Molarmassen for et dipeptid

Glycin har molekylformlen C₂H₅NO₂, og alanin har molekylformlen C₃H₇NO₂.

1. Beregn molarmassen for glycin og for alanin.
2. Beregn molarmassen for dipeptidet Ala-Gly ud fra de to molarmasser i spørgsmål a.
3. Skriv molekylformlen for Ala-Gly, og kontrollér molarmassen fra spørgsmål b med den.
4. Beregn molarmassen for tripeptidet Gly-Ala-Gly.
5. Har dipeptidet Gly-Ala samme molarmasse som dipeptidet Ala-Gly? Begrund svaret.

TipHjælp 1

Atommasserne er C 12,01 g/mol, H 1,008 g/mol, N 14,01 g/mol og O 16,00 g/mol. Når to aminosyrer bliver til et dipeptid, fraspaltes der ét vandmolekyle. Se figuren, hvor alanin og glycin bliver til et dipeptid.

TipHjælp 2

Molarmassen for vand er 18,02 g/mol. Læg molarmasserne for de to aminosyrer sammen, og træk molarmassen for ét vandmolekyle fra. Molekylformlen finder du på samme måde: Læg de to molekylformler sammen, og træk H₂O fra. I et tripeptid er der to peptidbindinger, så der skal trækkes to vandmolekyler fra.

NoteFacit

1. Molarmasserne er

\[ M(\text{glycin}) = (2 \cdot 12{,}01 + 5 \cdot 1{,}008 + 14{,}01 + 2 \cdot 16{,}00)\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} = 75{,}07\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} \]

\[ M(\text{alanin}) = (3 \cdot 12{,}01 + 7 \cdot 1{,}008 + 14{,}01 + 2 \cdot 16{,}00)\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} = 89{,}10\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} \]

2. Der fraspaltes ét vandmolekyle, og M(H₂O) = 18,02 g/mol.

\[ M(\text{Ala-Gly}) = (89{,}10 + 75{,}07 - 18{,}02)\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} = 146{,}15\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} \]

3. C₃H₇NO₂ og C₂H₅NO₂ er tilsammen C₅H₁₂N₂O₄. Trækker du H₂O fra, får du C₅H₁₀N₂O₃.

\[ M(\mathrm{C_5H_{10}N_2O_3}) = (5 \cdot 12{,}01 + 10 \cdot 1{,}008 + 2 \cdot 14{,}01 + 3 \cdot 16{,}00)\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} = 146{,}15\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} \]

De to beregninger giver samme molarmasse.

4. Tripeptidet er bygget af to glycin og én alanin, og der er fraspaltet to vandmolekyler.

\[ M(\text{Gly-Ala-Gly}) = (2 \cdot 75{,}07 + 89{,}10 - 2 \cdot 18{,}02)\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} = 203{,}20\ \dfrac{\mathrm{g}}{\mathrm{mol}} \]

5. Ja. Gly-Ala og Ala-Gly er bygget af de samme to aminosyrer, og der er fraspaltet ét vandmolekyle i begge. De har derfor samme molekylformel, C₅H₁₀N₂O₃, og samme molarmasse, 146,15 g/mol. Det er kun rækkefølgen, der er forskellig.

Opgave B7.8.5: Hvor mange rækkefølger?

Proteiner er bygget af 20 forskellige aminosyrer. Den samme aminosyre må gerne bruges flere gange i en peptidkæde.

1. Hvor mange forskellige dipeptider kan der laves af de 20 aminosyrer?
2. Hvor mange forskellige tripeptider kan der laves af de 20 aminosyrer?
3. Hvor mange forskellige peptidkæder med fire aminosyrer kan der laves?
4. Et tripeptid indeholder én glycin, én alanin og én serin. Skriv alle de rækkefølger, tripeptidet kan have. Hvor mange er der?
5. Forklar, hvorfor Gly-Ala-Ser og Ser-Ala-Gly ikke er det samme tripeptid.

TipHjælp 1

Hver plads i peptidkæden kan have en af 20 aminosyrer. Gang antallet af muligheder for hver plads med hinanden. Se boksen Rækkefølgen giver ufatteligt mange muligheder i afsnit B7.8.

TipHjælp 2

Et dipeptid har to pladser, så der er 20 · 20 muligheder. Til spørgsmål d: Vælg først, hvilken aminosyre der sidder i N-enden. Der er tre muligheder. For hver af dem kan de to andre aminosyrer stå på to måder. Til spørgsmål e: Rækkefølgen skrives altid fra N-enden. Du kan begynde sådan: I Gly-Ala-Ser sidder den frie aminogruppe på … , og i Ser-Ala-Gly sidder den på …

NoteFacit

1. Antal dipeptider = 20 · 20 = 400

2. Antal tripeptider = 20 · 20 · 20 = 20³ = 8000

3. 20⁴ = 160 000 peptidkæder med fire aminosyrer

4. Der er 6 rækkefølger: Gly-Ala-Ser, Gly-Ser-Ala, Ala-Gly-Ser, Ala-Ser-Gly, Ser-Gly-Ala og Ser-Ala-Gly.

5. Rækkefølgen skrives fra N-enden. I Gly-Ala-Ser er det glycin, der har den frie aminogruppe, og serin, der har den frie carboxylgruppe. I Ser-Ala-Gly er det omvendt. En peptidkæde er altså ikke ens fra de to ender, og de to tripeptider er forskellige stoffer.

Opgave B7.8.6: Bindinger mellem sidekæder

Figuren viser fire par af sidekæder, A til D. I hvert par peger to sidekæder mod hinanden inde i et foldet protein. De grønne streger er stykker af peptidkæden.

Figur 3: Fire par af sidekæder til opgave B7.8.6.

1. Afgør for hver sidekæde i figuren, om den er upolær, polær, sur eller basisk.
2. Hvilken slags binding kan de to sidekæder danne i hvert af de fire par?
3. I biokemi bruges ordet hydrofob vekselvirkning. Hvilket af de fire par passer det til? Hvor i et kugleprotein sidder den slags sidekæder?
4. Hvilket af de fire par giver den stærkeste binding? Hvilke to atomer er bundet sammen i den binding?
5. Et enzym holder sit substrat fast i det aktive center med bindinger til sidekæder. Et substrat har en gruppe med negativ ladning, −COO⁻, og en upolær CH₃-gruppe. Hvilke af aminosyrerne i figuren har en sidekæde, der kan holde hver af de to grupper fast?

TipHjælp 1

Se figuren med fire slags bindinger mellem sidekæder. De fire grupper af sidekæder står i figuren med syv aminosyrer.

TipHjælp 2

Se efter, hvad sidekæderne indeholder. To OH-grupper kan danne en hydrogenbinding. En gruppe med negativ ladning og en gruppe med positiv ladning tiltrækker hinanden. Sidekæder, der kun består af carbon og hydrogen, er upolære. To SH-grupper kan danne en binding mellem de to svovlatomer. Til spørgsmål e: Brug de samme regler på substratets to grupper.

NoteFacit

1. og b. Sidekæderne og bindingerne er:

Par	Sidekæder	Binding
A	serin og serin: begge polære	hydrogenbinding
B	valin og alanin: begge upolære	londonbindinger
C	asparaginsyre: sur, og lysin: basisk	ionbinding
D	cystein og cystein: begge polære	disulfidbro

3. Hydrofob vekselvirkning er biokemiens ord for londonbindingerne mellem upolære sidekæder. Det passer til par B. De upolære sidekæder samler sig inde i midten af proteinet, væk fra vandet.

4. Par D. En disulfidbro er en elektronparbinding mellem de to svovlatomer, −S−S−. De tre andre slags bindinger er meget svagere.

5. Gruppen −COO⁻ kan holdes fast af sidekæden fra lysin, som har en positiv ladning, −NH₃⁺. Det er en ionbinding. CH₃-gruppen kan holdes fast af de upolære sidekæder fra valin og alanin med londonbindinger (hydrofob vekselvirkning).

Opgave B7.8.7: Denaturering eller hydrolyse

Figuren viser et foldet enzym og to ting, der kan ske med det. I A er peptidkæden hel. I B er peptidkæden klippet over.

Figur 4: Et enzym bliver ændret på to måder i opgave B7.8.7.

1. Hvilken af de to pile viser en denaturering, og hvilken viser en hydrolyse?
2. Hvilke bindinger er brudt i A? Hvilke bindinger er brudt i B?
3. Hvilke af de fire niveauer af struktur er ændret i A, og hvilket er uændret?
4. Forklar, hvorfor enzymet i A ikke længere kan omdanne sit substrat.
5. Nævn to ting, der kan få enzymet til at ende som i A. Hvad skal der til, for at enzymet ender som i B?

TipHjælp 1

Læs boksen Denaturering er ikke hydrolyse sidst i afsnit B7.8, og se figuren med et protein, der mister sin form.

TipHjælp 2

Et protein holdes foldet af svage bindinger: hydrogenbindinger, ionbindinger og londonbindinger. Selve kæden holdes sammen af peptidbindinger, som er stærke. Du kan begynde dine sætninger sådan:

• I A er de svage bindinger brudt, men … er hele.
• Enzymets substrat passer i en lomme, som kaldes …
• Når enzymet folder sig ud, forsvinder …, og substratet kan derfor ikke …

NoteFacit

1. Pilen til A viser en denaturering. Pilen til B viser en hydrolyse.

2. I A er de svage bindinger, der holder enzymet foldet, brudt: hydrogenbindinger, ionbindinger og londonbindinger. Peptidbindingerne er hele. I B er peptidbindingerne brudt.

3. I A er den sekundære og den tertiære struktur ændret. Består enzymet af flere kæder, er den kvaternære struktur også ændret. Den primære struktur er uændret, for rækkefølgen af aminosyrer er den samme.

4. Enzymets substrat passer i en lomme, som kaldes det aktive center. Lommen dannes af kædens foldning. Når enzymet folder sig ud, forsvinder lommen, og substratet kan derfor ikke blive holdt fast og omdannet.

5. Enzymet kan blive denatureret af varme, syre, base, ethanol og tungmetalioner. Du skal nævne to af dem. Til en hydrolyse skal der vand til og en katalysator: enten et enzym, der spalter proteiner, eller en stærk syre og lang tids kogning.

Opgave B7.8.8: Hydrolyse af et tripeptid

Figuren viser et tripeptid tegnet som zigzagformel.

Figur 5: Et tripeptid til opgave B7.8.8.

1. Find de to peptidbindinger i tripeptidet.
2. Hvor mange vandmolekyler skal der til for at hydrolysere tripeptidet til aminosyrer?
3. Tegn de tre aminosyrer, der dannes ved hydrolysen.
4. Find de tre aminosyrers navne i figuren med syv aminosyrer, og skriv tripeptidets rækkefølge med forkortelser på tre bogstaver.
5. Skriv reaktionsskemaet for hydrolysen. Brug forkortelserne i stedet for formler.
6. En peptidkæde med 10 aminosyrer bliver hydrolyseret til aminosyrer. Hvor mange vandmolekyler bliver der brugt?

TipHjælp 1

En peptidbinding er bindingen mellem et carbonatom med =O og nitrogenatomet i NH. Ved hydrolysen spaltes hver peptidbinding af ét vandmolekyle. Hydrolysen er det modsatte af kondensationen i figuren, hvor alanin og glycin bliver til et dipeptid.

TipHjælp 2

Klip tripeptidet over ved de to peptidbindinger. Carbonatomet med =O får en OH-gruppe fra vandet og bliver til en carboxylgruppe. Nitrogenatomet får et hydrogenatom og bliver til en aminogruppe, −NH₂. Se så på sidekæderne: Den første aminosyre har ingen sidekæde tegnet, fordi sidekæden er et hydrogenatom. Den anden har sidekæden −CH₂−SH, og den tredje har −CH₃.

NoteFacit

1. De to peptidbindinger er markeret øverst i figuren nedenfor. De sidder mellem et carbonatom med =O og nitrogenatomet i NH.

2. Der skal 2 vandmolekyler til, ét for hver peptidbinding.

3. De tre aminosyrer står nederst i figuren. De grønne grupper er dem, der har fået atomer fra vandet.

Figur 6: Hydrolysen af tripeptidet i opgave B7.8.8.

4. Aminosyrerne er glycin, cystein og alanin. Glycin har den frie aminogruppe, så rækkefølgen er Gly-Cys-Ala.

5. Reaktionsskemaet er:

Gly-Cys-Ala + 2 H₂O → Gly + Cys + Ala

6. En peptidkæde med 10 aminosyrer har 9 peptidbindinger. Der bliver derfor brugt 9 vandmolekyler.

Opgaver med fødevaretema

Når du koger et æg, laver frisk ost eller sætter en gelé på køl, er det proteiner, der skifter form eller bliver klippet over.

Opgave B7.8.mad.1: Et æg bliver kogt

Æggehvide består af vand og omkring 10 % protein. Det meste er proteinet ovalbumin, som er opløst i vandet. Når ægget koges, bliver den klare, flydende æggehvide hvid og fast.

1. Er ovalbumin et fiberprotein eller et kugleprotein? Begrund svaret.
2. Hvad kaldes det, der sker med proteinerne i æggehviden, når ægget koges? Hvilke bindinger bliver brudt af varmen?
3. Hvilke niveauer af proteinets struktur bliver ændret, når ægget koges, og hvilket bliver ikke ændret?
4. Kroppen skal bruge aminosyrerne fra æggets proteiner. Forklar, hvorfor et kogt æg giver kroppen de samme aminosyrer som et råt æg.
5. Peptidkæden i ovalbumin har 385 aminosyrer. I fordøjelsen bliver kæden spaltet helt til aminosyrer. Hvad kaldes den type reaktion, og hvor mange vandmolekyler bliver der brugt til én kæde?

TipHjælp 1

Læs afsnittene Fibre og kugler og Denaturering i afsnit B7.8. Tabellen over fiberproteiner og kugleproteiner viser, hvilken af de to typer der tit kan opløses i vand.

TipHjælp 2

Varme får molekylerne til at ryste, så de svage bindinger brister. Peptidbindingerne er stærke og holder. Tænk over, hvad det betyder for rækkefølgen af aminosyrer i kæden. Til spørgsmål e: En kæde med 385 aminosyrer har én peptidbinding færre, end den har aminosyrer.

NoteFacit

1. Ovalbumin er et kugleprotein. Det er opløst i vandet i æggehviden, og det er kugleproteiner, der tit kan opløses i vand. Fiberproteiner er lange tråde, som ikke kan opløses i vand.

2. Proteinerne bliver denatureret. Varmen får molekylerne til at ryste så meget, at hydrogenbindingerne brister. Proteinerne folder sig ud og mister deres form.

3. Den sekundære og den tertiære struktur bliver ændret. Den primære struktur bliver ikke ændret.

4. Ved denatureringen bliver ingen peptidbindinger brudt. Peptidkæden er hel, og rækkefølgen af aminosyrer er den samme som før. Et kogt æg indeholder derfor præcis de samme aminosyrer som et råt æg.

5. Det er en hydrolyse. En kæde med 385 aminosyrer har 384 peptidbindinger, så der bliver brugt 384 vandmolekyler.

Opgave B7.8.mad.2: Mælk skiller med citronsaft

Kasein er det protein, der er mest af i mælk. Frisk mælk har pH 6,7. Ved den pH-værdi har kaseinmolekylerne mange sidekæder med negativ ladning, −COO⁻, og molekylerne frastøder hinanden. Hælder du citronsaft i varm mælk, klumper kaseinet sammen til hvide klumper. Sådan laver man frisk ost. Mælken skiller, når pH er faldet til omkring 4,6. Dér er den samlede ladning på et kaseinmolekyle 0.

1. Hvilken af de syv aminosyrer i afsnit B7.7 har en sidekæde med en carboxylgruppe? Er sidekæden upolær, polær, sur eller basisk?
2. Citronsaft er sur. Skriv reaktionsskemaet for det, der sker, når gruppen −COO⁻ i en sidekæde reagerer med H₃O⁺.
3. Hvad kaldes den pH-værdi, hvor et molekyles samlede ladning er 0?
4. Forklar, hvorfor kaseinmolekylerne klumper sammen ved pH 4,6, når de ikke gør det ved pH 6,7.
5. Er peptidbindingerne i kasein blevet brudt, når mælken skiller? Er der sket en hydrolyse?

TipHjælp 1

Se figuren med syv aminosyrer, og læs afsnittet Det isoelektriske punkt i afsnit B7.7. I afsnittet Denaturering i afsnit B7.8 står der, hvad syre gør ved et protein.

TipHjælp 2

Gruppen −COO⁻ er en base. Den optager en hydron fra H₃O⁺ og bliver til −COOH, som ikke har nogen ladning. Du kan begynde dine sætninger sådan:

• Ved pH 6,7 har alle kaseinmolekylerne negativ ladning, og derfor …
• Ved pH 4,6 er den samlede ladning 0, og molekylerne …
• Syren ændrer kun ladningerne på sidekæderne. Peptidkæden er …

NoteFacit

1. Asparaginsyre. Sidekæden er sur.

2. Gruppen −COO⁻ optager en hydron:

−COO⁻ + H₃O⁺ → −COOH + H₂O

3. Det isoelektriske punkt.

4. Ved pH 6,7 har alle kaseinmolekylerne negativ ladning, og derfor frastøder de hinanden og holder sig hver for sig i mælken. Ved pH 4,6 har syren fjernet så mange negative ladninger, at den samlede ladning er 0. Molekylerne frastøder ikke længere hinanden, og de klumper sammen.

5. Nej. Syren ændrer kun ladningerne på sidekæderne. Peptidkæden er hel, så der er ikke sket en hydrolyse.

Opgave B7.8.mad.3: Frisk ananas i gelé

Husblas er gelatine, som laves af proteinet kollagen fra hud og knogler. De lange kæder i gelatine danner et net, når en varm opløsning køles ned, og så bliver væsken til en stiv gelé. Frisk ananas indeholder enzymet bromelain, som spalter proteiner. Kommer du stykker af frisk ananas i en gelé, bliver den aldrig stiv. Med ananas fra dåse bliver geléen stiv. Ananas på dåse er varmet op til over 80 °C på fabrikken.

1. Kollagen sidder i sener og hud, og bromelain er et enzym. Hvilket af de to er et fiberprotein, og hvilket er et kugleprotein?
2. Hvilken slags binding i gelatinens kæder spalter bromelain? Hvad kaldes den type reaktion, og hvilket lille molekyle bliver brugt?
3. Forklar, hvorfor geléen ikke bliver stiv, når der er frisk ananas i.
4. Forklar, hvorfor geléen bliver stiv med ananas fra dåse.
5. Frisk ananas bruges også i marinade til kød. Hvad gør enzymet ved de lange proteinkæder i kødet, og hvad betyder det for kødet?

TipHjælp 1

Se tabellen i afsnittet Fibre og kugler i afsnit B7.8. Læs også afsnittet Hydrolyse af proteiner, hvor enzymerne pepsin og trypsin klipper proteiner i mindre stykker. Bromelain gør det samme.

TipHjælp 2

Geléen bliver kun stiv, hvis kæderne i gelatinen er lange nok til at danne et net. Til spørgsmål d: Bromelain er selv et protein. Tænk over, hvad varme gør ved et enzym. Du kan begynde dine sætninger sådan:

• Bromelain spalter … i gelatinens kæder, så kæderne bliver …
• Ved over 80 °C bliver bromelain …, og så forsvinder …

NoteFacit

1. Kollagen er et fiberprotein. Bromelain er et kugleprotein, ligesom andre enzymer.

2. Bromelain spalter peptidbindinger. Reaktionen er en hydrolyse, og der bliver brugt et vandmolekyle for hver peptidbinding, der spaltes.

3. Bromelain spalter peptidbindinger i gelatinens kæder, så kæderne bliver klippet i korte stykker. De korte stykker kan ikke danne et net, og geléen bliver ved med at være flydende.

4. Ved over 80 °C bliver bromelain denatureret. Enzymet folder sig ud, og så forsvinder det aktive center. Det denaturerede enzym kan ikke spalte gelatinen, og kæderne er lange nok til at danne et net.

5. Enzymet klipper nogle af de lange proteinkæder i kødet over ved en hydrolyse. Kødets fibre bliver kortere, og kødet bliver mere mørt.