B7.8 Proteiner
Slå et æg ud på en varm pande. På få sekunder bliver den klare, flydende æggehvide hvid og fast. Der er ikke kommet nye stoffer til, og ingen atomer har skiftet plads i kæden. Proteinerne har bare mistet deres form.
Peptidbindingen
To aminosyrer kan kondensere med hinanden. Carboxylgruppen i den ene reagerer med aminogruppen i den anden, og der fraspaltes vand. Det så du i afsnit B4.6.
Den nye binding mellem carbon og nitrogen kaldes en peptidbinding. Gruppen −CO−NH− er en amidgruppe.
Dipeptidet har stadig en fri aminogruppe i den ene ende og en fri carboxylgruppe i den anden. Det kan derfor reagere videre i begge ender.
- To aminosyrer giver et dipeptid, og tre giver et tripeptid.
- En lang kæde kaldes et polypeptid.
- Et protein er én eller flere lange peptidkæder. Et protein har typisk mellem 100 og 1000 aminosyrer.
Den ende, der har en fri aminogruppe, kaldes N-enden. Den anden ende kaldes C-enden. Rækkefølgen skrives fra N-enden. Dipeptidet af alanin og glycin i den første figur hedder derfor Ala-Gly. Gly-Ala er et andet stof, hvor det er glycin, der har den frie aminogruppe.
Proteiner er makromolekyler, og de dannes ved en polykondensation ligesom stivelse i afsnit B7.3. Forskellen er, at stivelse kun har én slags byggesten, mens proteiner har 20.
Med 20 aminosyrer kan et tripeptid sættes sammen på 203 måder. Det er 8000 måder. Et protein med 100 aminosyrer kan sættes sammen på 20100 måder. Det er et tal med 131 cifre.
Fire niveauer af struktur
En peptidkæde er ikke bare en lang snor. Den folder sig til en ganske bestemt form, og det er formen, der gør, at proteinet kan udføre sit arbejde. Man beskriver opbygningen på fire niveauer.
Primær struktur
Den primære struktur er rækkefølgen af aminosyrer i kæden. Den holdes sammen af peptidbindingerne, som er stærke elektronparbindinger. Rækkefølgen er bestemt af generne.
Sekundær struktur
Peptidkæden har en C=O-gruppe og en N−H-gruppe ved hver peptidbinding. Hydrogenatomet på nitrogen kan danne hydrogenbinding til oxygenatomet i en anden peptidbinding. Det er samme slags binding, som du lærte om i afsnit B3.2.
Hydrogenbindingerne får kæden til at lægge sig i faste mønstre. Det er den sekundære struktur. Der er to vigtige mønstre.
- I en α-helix snor kæden sig som en spiral. Hydrogenbindingerne går mellem vindingerne.
- I et β-foldeblad ligger flere stykker af kæden side om side og holdes sammen af hydrogenbindinger som i figuren.
Tertiær struktur
Hele kæden med sine spiraler og foldeblade folder sig til sidst sammen til en klump eller en fiber. Det er den tertiære struktur. Den holdes sammen af bindinger mellem sidekæderne.
- Hydrogenbindinger mellem polære sidekæder, fx fra serin.
- Ionbindinger mellem en sur sidekæde, der har afgivet en hydron, og en basisk sidekæde, der har optaget en.
- Londonbindinger mellem upolære sidekæder, fx fra alanin og valin. I biokemi kaldes det en hydrofob vekselvirkning. De upolære sidekæder samler sig inde i proteinet, væk fra vandet.
- Disulfidbroer mellem to sidekæder fra cystein. De to SH-grupper afgiver hver et hydrogenatom, og de to svovlatomer danner en elektronparbinding, −S−S−. Det er den stærkeste af de fire.
Kvaternær struktur
Nogle proteiner består af flere peptidkæder, som sidder sammen. Måden, de er sat sammen på, kaldes den kvaternære struktur. Hæmoglobin, som fører oxygen rundt i blodet, består af fire kæder.
Fibre og kugler
Proteiner har mange opgaver, og formen passer til opgaven.
| Type | Form | Eksempler |
|---|---|---|
| fiberproteiner | lange tråde, uopløselige i vand | keratin i hår og negle, kollagen i sener og hud |
| kugleproteiner | foldet til en klump, tit opløselige i vand | enzymer, hæmoglobin, antistoffer |
Enzymer er kugleproteiner. Foldningen danner en lomme, det aktive center, som kun passer til ét bestemt substrat. Sidekæderne i lommen holder substratet fast med de samme svage bindinger: hydrogenbindinger, ionbindinger og londonbindinger. Det læste du om i afsnit B1.5.
Denaturering
Hydrogenbindingerne, ionbindingerne og londonbindingerne, der holder proteinet foldet, er svage sammenlignet med peptidbindingerne. De kan brydes, uden at kæden går i stykker. Så folder proteinet sig ud og mister sin form. Det kaldes denaturering.
- Varme får molekylerne til at ryste så meget, at hydrogenbindingerne brister. Det sker, når du koger et æg.
- Syre og base ændrer ladningerne på de sure og basiske sidekæder. Så forsvinder ionbindinger inde i proteinet, og proteinets samlede ladning ændres. Når mælk bliver sur, mister mælkens proteiner deres negative ladning. De frastøder ikke længere hinanden, og de klumper sammen. Proteinerne er nået til deres isoelektriske punkt, som du lærte om i afsnit B7.7. Mælken skiller.
- Ethanol ødelægger hydrogenbindingerne og de hydrofobe vekselvirkninger. Derfor dræber håndsprit bakterier.
- Ioner af tungmetaller som bly og kviksølv binder sig til svovlatomerne i cystein.
Ved denaturering ændres den sekundære, tertiære og kvaternære struktur. Den primære struktur er uændret.
Et denatureret enzym virker ikke, fordi lommen er væk. Det er forklaringen på, at enzymer holder op med at virke ved høj temperatur, og på, at feber over 42 °C er livsfarlig.
Hydrolyse af proteiner
Peptidbindingen kan spaltes af vand. Det er en hydrolyse, det modsatte af kondensationen.
dipeptid + H2O → aminosyre + aminosyre
Uden hjælp går reaktionen uhyre langsomt. I fordøjelsen klarer enzymer det. Pepsin i mavesækken og trypsin i tyndtarmen klipper proteinerne i mindre stykker, og til sidst er der kun aminosyrer tilbage. De optages i blodet, og kroppen bygger sine egne proteiner af dem.
Sådan går det alle tre næringsstoffer. De er bygget ved kondensation, og fordøjelsen spalter dem igen ved hydrolyse: stivelse til glucose, fedtstoffer til glycerol og fedtsyrer og proteiner til aminosyrer.
I laboratoriet kan et protein hydrolyseres ved at koge det længe med en stærk syre.
Ved en denaturering brydes de svage bindinger, og formen går tabt. Peptidkæden er hel. Ved en hydrolyse brydes peptidbindingerne, og kæden bliver klippet over.